一、低浓度凝胶（如 5% - 8%）
1.孔径特点：低浓度凝胶的孔径较大。这是因为凝胶的聚合程度相对较低，使得凝胶内部的网状结构比较疏松，形成了较大的孔隙。
2.对大分子蛋白的影响：对于分子量较大（一般大于 200 kDa）的目标蛋白，这种大孔径的凝胶非常有利。大分子蛋白在电泳过程中可以较为顺畅地在凝胶孔隙中迁移。
3.对小分子蛋白的影响：对于小分子蛋白（小于 50 kDa），低浓度凝胶的效果不佳。小分子蛋白在大孔径凝胶中迁移速度过快，很容易与其他小分子蛋白或杂质一起快速迁移，导致条带分离不清晰。例如，在同时含有分子量为 10 kDa 和 15 kDa 的两种小分子蛋白的样品中，它们在低浓度凝胶中可能会因为迁移速度接近而无法形成清晰的、独立的条带，而是形成模糊的一团。
二、中等浓度凝胶（如 10% - 12%）
1.孔径特点：中等浓度凝胶的孔径适中，其聚合程度使得凝胶内部的网状结构孔隙大小适合分离一定分子量范围的蛋白。
2.对目标蛋白的影响：这种凝胶浓度常用于分离分子量在 20 - 200 kDa 之间的蛋白。
对于分子量在 100 - 150 kDa 的免疫球蛋白，在 10% - 12% 的凝胶中能够实现较好的分离。
蛋白条带相对比较清晰，不会出现因孔径过大而导致的快速迁移和模糊，也不会因孔径过小而无法迁移。
它可以在一定程度上平衡不同分子量蛋白的迁移速度，使目标蛋白能够与相邻分子量的蛋白或者杂质蛋白分离开来。
三、高浓度凝胶（如 15% 及以上）
1.孔径特点：高浓度凝胶的孔径较小，这是由于其高度聚合的网状结构。
2.对小分子蛋白的影响：对于分子量较小（一般在 10 - 100 kDa）的蛋白，高浓度凝胶是比较理想的选择。
在研究细胞内的信号转导蛋白，如分子量在 30 - 70 kDa 的蛋白激酶时，15% 的凝胶可以使这些小分子蛋白的迁移速度适中，能够有效地将它们与其他小分子蛋白或者杂质蛋白分离开来。
因为小分子蛋白在小孔隙的凝胶中迁移时，会受到凝胶孔径的适当限制，使得它们的迁移速度产生差异，从而形成清晰的条带。
3.对大分子蛋白的影响：对于大分子蛋白而言，高浓度凝胶则可能会造成阻滞。由于大分子蛋白分子较大，无法顺利通过小孔隙的凝胶，可能会导致迁移速度极慢甚至无法迁移，使得蛋白不能在凝胶上形成正常的条带，或者出现严重的拖尾和聚集现象。
