基质金属蛋白酶（matrix metalloproteinases，MMPs）也被称为matrixins，因其需要Ca、Zn等金属离子作为辅助因子而得名。MMPs几乎能降解细胞外基质ECM中的各种蛋白成分，破坏肿瘤细胞侵袭的组织学屏障，在肿瘤侵袭转移中起关键性作用，从而在肿瘤浸润转移中的作用日益受到重视，被认为是该过程中主要的蛋白水解酶。
MMPs在众多生理学进程中发挥重要功能，例如胚胎发育、形态发生、繁殖以及组织重构。也参与炎症以及自身免疫疾病，例如关节炎、癌症和心血管疾病。
MMPs的活性受到三个水平的调节，即基因转录水平，无活性酶前体经蛋白水解作用而激活以及特异性抑制因子（TIMP）的作用。其家族成员具有相似的结构，一般由5个功能不同的结构域组成。
（1）疏水信号肽序列；
（2）前肽区，主要作用是保持酶原的稳定。当该区域被外源性酶切断后，MMPs酶原被激活；
（3）催化活性区，有锌离子结合位点，对酶催化作用的发挥至关重要；
（4）富含脯氨酸的铰链区；
（5）羧基末端区，与酶的底物特异性有关。其中酶催化活性区和前肽区具有高度保守性。
MMPs成员在上述结构的基础上各有特点。各种MMP间具有一定的底物特异性，但不是绝对的。同一种MMP可降解多种细胞外基质成份，而某一种细胞外基质成分又可被多种MMP降解，但不同酶的降解效率不同。
目前MMPs家族已分离鉴别出26个成员，编号分别为MMP1～26。根据作用底物以及片断同源性，将MMPs分为6类，为胶原酶、明胶酶、基质降解素、基质溶解素、furin活化的MMP和其他分泌型MMP。Ⅳ型胶原酶为其中重要的一类，它主要有两种形式，一种被糖化，分子量为92kD，命名为MMP-9；另一种非糖化，分子量为72kD，被称为MMP-2。当前对MMP-2，MMP-9的研究较深入。
MMP-9（也称明胶酶B、92kDa IV型胶原酶、92kDa明胶酶、V型胶原酶）作为糖基化酶原被分泌出来。酶原的活化涉及到N-末端前体区域的蛋白水解去除，最终形成82kDa的活性酶。活性人MMP-9与小鼠和大鼠的MMP-9分别有72%和74%的氨基酸序列同源性。除了锌结合位点，催化结构域还包含三个连续的纤连蛋白II型同源单位，可结合明胶和弹性蛋白等。
MMP-2基因位于人类染色体16q21，由13个外显子和12个内含子所组成，结构基因总长度为27kb，与其他金属蛋白酶不同，MMP-2基因5’旁侧序列促进子区域含有2个GC盒而不是TATA盒。活化的MMP-2定位于细胞穿透基质的突出部位，估计其在酶解细胞间基质成分及基底膜的主要成分Ⅳ型胶原中有“钻头”的作用。
